Kierownik
Dr Michał Koliński,  Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. ; pokój A-001
Pracownicy naukowi
Dr Beata Sokołowska, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. 
Dr Wojciech Puławski, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. 
Pracownicy techniczni
Grzegorz Firlik, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.

Więcej informacji na https://bioinfo.imdik.pan.pl/

Profil badawczy

  • wykorzystanie metod symulacji wielo-skalowych do modelowania złożonych układów molekularnych,
  • modelowanie samoorganizacji protofilamentów i włókien amyloidowych
  • wykrzystanie metod dokowania do identyfikacji miejsc ciecia substratów przez enzymy proteolityczne
  • badanie procesu aktywacji i sygnalizacji receptorów GPCR,
  • przewidywanie struktury białek oraz badanie oddziaływań białko-białko,
  • modelowanie błon biologicznych,
  • wykorzystanie dokowania molekularnego do projektowania leków,
  • analiza struktury przestrzennej biopolimerów, zastosowanie metod deep learning w biologii,
  • zastosowanie systemów uczących się w matematycznym i statystycznym modelowaniu i analizie systemów/układów (pato)fizjologicznych w klinice, oraz w rozwiązywaniu istotnych problemów w biomedycynie, włączając metody wirtualnej rzeczywistości. 

Granty

  • "Wielo-skalowa metoda składania włókien amyloidowych przy użyciu struktur protofilamentów przewidzianych na podstawie grubo-ziarnistych symulacji dokowania", 2021/43/B/NZ2/02082, Dr Michał Koliński, 2022-2024,
  • "Analiza podobieństwa struktur przestrzennych biopolimerów przy użyciu deskryptorów lokalnej struktury", 2011/03/D/NZ2/02004, Dr Paweł Daniluk, 2012 – 2017,
  • "Badanie mechanizmów sygnalizacji receptorów GPCR z wykorzystaniem wielo-skalowych symulacji dynamiki molekularnej", IP2012016372, Dr Michał Koliński, 2014-2016,
  • „Opracowanie metody do przewidywania struktury przestrzennej kompleksów receptorów GPCR z agonistami i antagonistami z uwzględnieniem wpływu liganda na strukturę receptora", 2011/01/D/NZ2/05314, Dr Michał Koliński, 2012-2016. 

Współpraca krajowa

  • Wydział Chemii, Uniwersytet Warszawski, Warszawa,
  • Wydział Fizyki, Uniwersytet Warszawski, Warszawa,
  • Instytut Chemii Organicznej Polskiej Akademii Nauk, Warszawa,
  • Zakład Biofarmacji Medycznej, Uniwersytet Medyczny w Lublinie,
  • Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Uniwersytetu Warszawskiego, Warszawa,
  • Klinika Rehabilitacji, Narodowy Instytut Geriatrii, Reumatologii i Rehabilitacji im. prof. dr hab. med. Eleonory Reicher w Warszawie, 

Współpraca zagraniczna

  • Department of Chemistry, Iowa State University, Ames, USA 

Aparatura

  • klaster komputerowy: 4 węzły obliczeniowe (16-core processors), 16 węzłów obliczeniowych (12-core processors) wyposażonych w karty GPU.

Metody badawcze

  • Modelowanie molekularne (metody wielo-skalowe),
  • Symulacje z wykorzystaniem Dynamiki Molekularnej ,
  • Dokowanie molekularne, (modele gruboziarniste),
  • Przewidywanie struktury i badanie właściwości białek oraz ich kompleksów (metody porównawcze oraz metody ab initio). 

Wybrane publikacje

1. Szostek, T., D. Szulczyk, J. Szymanska-Majchrzak, M. Kolinski, S. Kmiecik, D. Otto-Slusarczyk, A. Zawodnik, E. Rajkowska, K. Chaniewicz, M. Struga, and P. Roszkowski, Design and Synthesis of Menthol and Thymol Derived Ciprofloxacin: Influence of Structural Modifications on the Antibacterial Activity and Anticancer Properties. Int J Mol Sci, 2022. 23(12): p. 6600, DOI: 10.3390/ijms23126600.
2.  Puławski, W. and W. Dzwolak, Virtual quasi-2D intermediates as building blocks for plausible structural models of amyloid fibrils from proteins with complex topologies: A case study of insulin. Langmuir, 2022.
3. Dec, R., R. Okon, W. Pulawski, M. Waclawska, and W. Dzwolak, Forced amyloidogenic cooperativity of structurally incompatible peptide segments: Fibrillization behavior of highly aggregation-prone A-chain fragment of insulin coupled to all-L, and alternating L/D octaglutamates. Int J Biol Macromol, 2022. 223(Pt A): p. 362-369, DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2022.11.050.
4.  Chrzanowska, A., M. Struga, P. Roszkowski, M. Kolinski, S. Kmiecik, K. Jalbrzykowska, A. Zabost, J. Stefanska, E. Augustynowicz-Kopec, M. Wrzosek, and A. Bielenica, The Effect of Conjugation of Ciprofloxacin and Moxifloxacin with Fatty Acids on Their Antibacterial and Anticancer Activity. Int J Mol Sci, 2022. 23(11): p. 6261, DOI: 10.3390/ijms23116261.
5. Zalewski, M., S. Kmiecik, and M. Kolinski, Molecular Dynamics Scoring of Protein-Peptide Models Derived from Coarse-Grained Docking. Molecules, 2021. 26(11): p. 3293, DOI: 10.3390/molecules26113293.
6.  Roszkowski, P., J. Szymanska-Majchrzak, M. Kolinski, S. Kmiecik, M. Wrzosek, M. Struga, and D. Szulczyk, Novel Tetrazole-Based Antimicrobial Agents Targeting Clinical Bacteria Strains: Exploring the Inhibition of Staphylococcus aureus DNA Topoisomerase IV and Gyrase. Int J Mol Sci, 2021. 23(1): p. 378, DOI: 10.3390/ijms23010378.
7. Koliński, M., R. Dec, and W. Dzwolak, Multiscale Modeling of Amyloid Fibrils Formed by Aggregating Peptides Derived from the Amyloidogenic Fragment of the A-Chain of Insulin. International journal of molecular sciences, 2021. 22(22): p. 12325.
8. Badaczewska-Dawid, A.E., S. Kmiecik, and M. Kolinski, Docking of peptides to GPCRs using a combination of CABS-dock with FlexPepDock refinement. Brief Bioinform, 2021. 22(3): p. bbaa109, DOI: 10.1093/bib/bbaa109.
9.  Kurcinski, M., A. Badaczewska-Dawid, M. Kolinski, A. Kolinski, and S. Kmiecik, Flexible docking of peptides to proteins using CABS-dock. Protein Sci, 2020. 29(1): p. 211-222, DOI: 10.1002/pro.3771.
10.  Koliński, M., S. Kmiecik, R. Dec, M. Piejko, P. Mak, and W. Dzwolak, Docking interactions determine early cleavage events in insulin proteolysis by pepsin: Experiment and simulation. International journal of biological macromolecules, 2020. 149: p. 1151-1160.
11.  Dec, R., M. Kolinski, M. Kouza, and W. Dzwolak, Rapid self-association of highly amyloidogenic H-fragments of insulin: Experiment and molecular dynamics simulations. Int J Biol Macromol, 2020. 150: p. 894-903, DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.02.153.
12.  Dec, R., M. Kolinski, and W. Dzwolak, Beyond amino acid sequence: disulfide bonds and the origins of the extreme amyloidogenic properties of insulin's H-fragment. FEBS J, 2019. 286(16): p. 3194-3205, DOI: 10.1111/febs.14849.
13.  Szulczyk, D., M.A. Dobrowolski, P. Roszkowski, A. Bielenica, J. Stefanska, M. Kolinski, S. Kmiecik, M. Jozwiak, M. Wrzosek, W. Olejarz, and M. Struga, Design and synthesis of novel 1H-tetrazol-5-amine based potent antimicrobial agents: DNA topoisomerase IV and gyrase affinity evaluation supported by molecular docking studies. Eur J Med Chem, 2018. 156: p. 631-640, DOI: 10.1016/j.ejmech.2018.07.041.
14.  Bielenica, A., A. Drzewiecka-Antonik, P. Rejmak, J. Stefanska, M. Kolinski, S. Kmiecik, B. Lesyng, M. Wlodarczyk, P. Pietrzyk, and M. Struga, Synthesis, structural and antimicrobial studies of type II topoisomerase-targeted copper(II) complexes of 1,3-disubstituted thiourea ligands. J Inorg Biochem, 2018. 182: p. 61-70, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2018.01.005.
15.  Troć, A., M. Zimnicka, M. Koliński, and W. Danikiewicz, Structural Elucidation of β‐Lactam Diastereoisomers through Ion Mobility Mass Spectrometry Studies and Theoretical Calculations. Journal of Mass Spectrometry, 2016. 51(4): p. 282-290.
16.  Pulawski, W., M. Jamroz, M. Kolinski, A. Kolinski, and S. Kmiecik, Coarse-Grained Simulations of Membrane Insertion and Folding of Small Helical Proteins Using the CABS Model. J Chem Inf Model, 2016. 56(11): p. 2207-2215, DOI: 10.1021/acs.jcim.6b00350.
17.  Kmiecik, S., D. Gront, M. Kolinski, L. Wieteska, A.E. Dawid, and A. Kolinski, Coarse-Grained Protein Models and Their Applications. Chem Rev, 2016. 116(14): p. 7898-936, DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00163.
18.  Bielenica, A., E. Kedzierska, M. Kolinski, S. Kmiecik, A. Kolinski, F. Fiorino, B. Severino, E. Magli, A. Corvino, I. Rossi, P. Massarelli, A.E. Koziol, A. Sawczenko, and M. Struga, 5-HT2 receptor affinity, docking studies and pharmacological evaluation of a series of 1,3-disubstituted thiourea derivatives. Eur J Med Chem, 2016. 116: p. 173-186, DOI: 10.1016/j.ejmech.2016.03.073.
19.  Yuan, S., K. Palczewski, Q. Peng, M. Kolinski, H. Vogel, and S. Filipek, The Mechanism of Ligand‐Induced Activation or Inhibition of μ‐and κ‐Opioid Receptors. Angewandte Chemie International Edition, 2015. 54(26): p. 7560-7563.
20.  Horwacik, I., P. Golik, P. Grudnik, M. Kolinski, M. Zdzalik, H. Rokita, and G. Dubin, Structural Basis of GD2 Ganglioside and Mimetic Peptide Recognition by 14G2a Antibody. Mol Cell Proteomics, 2015. 14(10): p. 2577-90, DOI: 10.1074/mcp.M115.052720.
21.  Kmiecik, S., M. Jamroz, and M. Kolinski, Structure prediction of the second extracellular loop in G-protein-coupled receptors. Biophys J, 2014. 106(11): p. 2408-16, DOI: 10.1016/j.bpj.2014.04.022.